D2O ve farklı ısıl işlemlerin yumurta akı proteinlerinin fizikokimyasal özellikleri üzerine etkilerinin spektroskopi, radyografi ve yapay zekâ teknikleri ile araştırılması

Abstract

Bu çalışmada, döteryum oksit (D2O) ve farklı ısıl işlemlerin yumurta akı proteinlerinin fizikokimyasal özellikleri üzerine etkilerinin spektroskopi, radyografi ve yapay zekâ teknikleri ile araştırılması amaçlanmıştır. Bu bağlamda D2O içeren ve içermeyen toplam 6 adet (3 adet denatürasyon ve 3 adet koagülasyon) taze yumurta akı örnekleri 60 °C/4,1 dk (denatürasyon) ve 85 °C/8,2 dk (koagülasyon) ısıl işleme maruz bırakılmıştır. Isıl işlem sonrası dondurularak kurutulmuş, FTIR ile Amid I bandı spektrumları elde edilmiş ve α-helis, 310 heliks , β-tabaka, β-dönüşler ve düzensiz sarmal yapılardaki % değişimleri eğri uydurma pik analizi yöntemi ile hesaplanmıştır. Veriler Pearson korelasyon tekniği ile SPSS 20 paket programı kullanılarak istatistiksel olarak test edilmiştir (p<0.05). Örneklerin MR ve BT görüntüleri alınmış ve makine öğrenmesi basit lineer regresyon (MÖBLR) yöntemi ile incelenmiştir. Bulgular, D2O ilavesinin protein Amid I ikinci yapı unsurlarını (α-heliks, 310 helis, β-tabaka, β-dönüş ve düzensiz sarmal) denatürasyon sıcaklığında anlamlı derecede koruduğunu (p=0.0158), MÖBLR yaklaşımının ise, gri renkli MR ve BT görüntülerini renkli olanlara göre (0.75) yüksek doğrulukla (1.00) sınıflandırdığını göstermiştir. Sonuç olarak, D2O ilavesinin protein denatürasyonunu ısıl işleme karşı farklı düzeylerde koruduğu, FTIR testi ile ikincil yapı unsurlarındaki % değişimlerin, spektroskopik MR ve radyografik BT görüntülerinin MÖBLR yaklaşımı ile yüksek doğruluklu sınıflandırılabildiği görülmüştür.This study uses spectroscopy, radiography, and artificial intelligence techniques to investigate the effects of deuterium oxide (D2O) and different heat treatments on the physicochemical properties of egg-white proteins. In this context, 6 (3 denaturations and 3 coagulation) fresh egg white samples with/without D2O were subjected to heat treatments (60 °C/4.1 min for denaturation; 85 °C/8.2 min for coagulation), followed by freeze-drying. The dried samples were examined with FTIR analysis and curve-fitting peak technique to assess the changes in the Amide I secondary structures (α-helix, 310 helices, β-sheet, β-turns, and random coil) in %. The Pearson Correlation technique was statistically used for curve-fitting results by SPSS 20 package program (p<0.05). MR and CT images of the samples were analyzed using the machine learning simple linear regression (MLSLR) method. The findings showed that D2O could significantly preserve the secondary structural elements (α-helix, 310 helices, β-sheet, β-turns, and random coil ) against denaturation (p=0.0158), and the MLSLR approach could classify MR and CT images in gray with high accuracy (1.00) rather than colorful ones (0.75). Overall, we concluded that D2O could significantly preserve the protein denaturation to thermal treatments at different levels; the % changes in the secondary structures determined by the FTIR test could also be classified with high accuracy through processing spectroscopic MR and radiographic CT images by MLSLR.